Structura proteinelor

Prin polimerizarea aminoacizilor se formează macromolecule liniare care, la rândul lor, se pot înfăşura alcătuind diverse formaţii globulare, sferiodale, elipsoide, paralelipipedice, etc.

Polimerizarea aminoacizilor[1] se realizează prin funcţia carboxil a unei molecule şi gruparea aminică a moleculei vecine.

Macromoleculele polipeptidice formează scheletul proteinelor. Astfel, prin alăturarea mai multor lanţuri polipeptidice datorită unor atracţii moleculare (legături de hidrogen, legături hidrofile şi liofile, etc.), iau naştere formaţiuni proteinice, cu structuri fibrilante.

De asemenea, prin interacţiunea diverselor grupări funcţionale, aflate pe două lanţuri polipeptidice învecinate, se pot forma legături chimice adevărate (legături eterice, esterice, amidice, punţi de sulf, etc.), luând naştere reţele spaţiale tridimensionale.

Formaţiunile macromoleculare tridimensionale prezintă o importanţă deosebită pentru procesele vitale, deoarece în spaţiile structurale ale acestora se află depozitate, sub formă de soluţii, aproape toate substanţele organice şi anorganice necesare metabolismului celular[2].

Proteinele formate numai din aminoacizi se numesc proteine simple sau holoproteine. Pe lângă aceste macromolecule simple, între constituenţii materiei vii se mai găsesc şi numeroase proteine care în afară de resturile de aminoacizi legate între ele prin legături polipeptidice mai conţin şi diverşi radicali. Aceşti radicali, denumiţi grupări prostetice, conferă macromoleculei de proteină anumite proprietăţi biologice particulare. Proteinele care conţin astfel de radicali se numesc proteine conjugate sau heteroproteine. Atât proteinele simple, cît şi proteinele conjugate cuprind numeroase tipuri de macromolecule specializate în îndeplinirea anumitor funcţiuni vitale bine stabilite.


[1] La formarea lanţului polipeptidic, toate funcţiile amină şi carboxil ale moleculelor participante sunt blocate în legături peptidice, cu excepţiea grupărilor terminale care rămân libere şi deci reactive. Din cauza orientării valenţelor carbonului, lanţul polipeptidic prezintă o formă de zigzag, cu unghiuri alternante de 112° şi 120°.

[2] Diversele proteine din organismul viu se deosebesc între ele prin structura lor primară şi secundară. Structura primară a proteinelor este determinată de natura, proporţia şi succesiunea moleculelor de aminoacid care intră în compunerea macromoleculei proteinice. Ţinând seama de aceste trei variabile, numărul combinaţiilor posibile la alcătuirea proteinelor este practic infinit. Exemplu: cei 20 de aminoacizi mai frecvent întâlniţi în structura proteinelor pot da naştere la o varietate de combinaţii diferite între ele prin proporţia şi succesiunea aminoacizilor, numărul acestora ar trebui reprezentat prin 1300 de cifre. Este important de remarcat faptul că în natura posibilităţilor nelimitate din combinare a aminoacizilor nu se realizează la întâmplare, ci în mod sistematic şi caracteristic, atât fiecărei specii animalesau vegetale, cât şi organului din care face parte proteina respectivă.

 

Reclame

Lasă un răspuns

Completează mai jos detaliile tale sau dă clic pe un icon pentru a te autentifica:

Logo WordPress.com

Comentezi folosind contul tău WordPress.com. Dezautentificare /  Schimbă )

Fotografie Google

Comentezi folosind contul tău Google. Dezautentificare /  Schimbă )

Poză Twitter

Comentezi folosind contul tău Twitter. Dezautentificare /  Schimbă )

Fotografie Facebook

Comentezi folosind contul tău Facebook. Dezautentificare /  Schimbă )

Conectare la %s

%d blogeri au apreciat asta: